توالی آمینواسیدی HMW-گلوتنین ارقام گلستان، خزر یک و نسل اول آنها

نوع مقاله: علمی پژوهشی

نویسندگان

1 گروه زراعت و اصلاح‌نباتات، دانشکده کشاورزی، دانشگاه زنجان، زنجان

2 گروه بیوتکنولوژی، پژوهشکده فناوری‌های نوین زیستی، دانشگاه زنجان

چکیده

کیفیت گندم نان تحت تاثیر محتوای پروتئین و نشاسته دانه است که خواص آرد و خمیر را در فرایند پخت نان تعیین می‌کنند. ترکیب کلیدی آندوسپرم شامل پروتئین‌های گلوتن است. با توجه به اینکه یکی از ملزومات به‌نژادی و تولید ارقام پرمحصول، اطلاع از ساختار ژنتیکی منابع گیاهی می‌باشد، توالی نوکلئوتیدی نواحی کدکننده زیر واحد گلوتنین با وزن مولکولی بالا در ارقام گلستان، خزر یک و نسل F1 آنها مورد بررسی قرار گرفت و تفاوت‌ها و شباهت‌هایی در توالی نوکلئوتیدی نمونه‌های مورد مطاللعه آشکار گردید. توالی آمینو اسیدی ارقام والدینی و F1 حاصل از آن‌ها با توالی EGEAS شروع می‌شود. این پنج آمینواسید به عنوان پنج آمینواسید آغازین ژن HMW-گلوتنین شناخته شده‌اند. نتایج نشان می-دهد که تعداد آمینو اسیدها در نواحی انتهایی N و C در ارقام والدینی و نسل F1 باهم برابر و به ترتیب دارای 104 عدد رزیدو و 42 عدد رزیدو در نواحی انتهایی N و C هستند ولی در تعداد سیستئین‌های موجود در ناحیه‌ی N تفاوت وجود دارد. تعداد سیستئین‌های موجود در ناحیه‌ی انتهایی C در هر سه مورد باهم برابر بوده و 1 عدد می‌باشد. درخت فیلوژنتیکی بر اساس توالی آمینواسیدی ژن HMW-گلوتنین بین ارقام والدینی، نسل F1 و تعدادی از توالی‌های موجود در پایگاه‌های داده رسم گردید. با توجه به اینکه تفاوت‌هایی در توالی آمینواسیدی نسل F1 با والدین مشاهده گردید. امید است که در نسل‌های بعدی به تنوع بیشتری در رابطه با این پروتئین دست یابیم که در برنامه‌های اصلاحی گندم با هدف بهبود کیفیت نانوایی مورد استفاده قرار گیرد.

کلیدواژه‌ها

موضوعات


عنوان مقاله [English]

HMW-glutenin amino acid sequence in khazar 1 and Golestan cultivars and F1 progenies

نویسندگان [English]

  • Seyyedeh Maryam Yousef Mousavi 1
  • Bahram Maleki Zanjani 1
  • Abbas Bahari 2
1 Department of Agronomy and Plant Breeding, Faculty of Agriculture, University of Zanjan, Iran
2 Research Institute of Modern Biological Techniques, University of Zanjan, Iran
چکیده [English]

Flour and dough properties are influenced by gluten protein and starch content during bread baking process. Gluten, the most important protein of Wheat endosperm, is composed of glutenin and gliadin. Identification of the cultivars genetic structure is one of the plant breeding requirements. So HMW-GS gene was sequenced for two varieties namely Khazar 1, Golestan and F1 progenies. Amino acid sequence of parental varieties and F1 progenies started with EGEAS sequence (these five amino acid well known as start amino acid sequences for HMW-GS). Results show that the number of amino acids in N-terminal and C-terminal of HMW-GS were equal in parents and F1 progenies (with 104 and 42 amino acids respectively). Results also showed that the cysteine amino acid numbers in C-terminal for all three cases were the same, whereas the number of cysteines was different in N-terminal of HMW-GS. Phylogenetic tree was constructed based on amino acid sequence data of HMW-GS between parents and F1 progenies as well as the number of HMW-GS amino acid sequences in NCBI database. Considering differences observed for Amino acid sequence of parental varieties and F1, it can be concluded that the more variation in later generations could potentially be used in bread wheat breeding programs to improve bread- baking quality.

کلیدواژه‌ها [English]

  • Wheat"
  • " HMW-Glutenin"
  • " cysteines"
  • " sequence"
  • " amino acid
Akbari Rad M, Najafian G, Moghadam M, Khodarahmi M (2010) Study of genetic variation in baking quality related characteristics in bread wheat advanced lines and commercial cultivars. Iran J. Crop Sci. 12(2): 213-226.

Bianco A, Kostarelos K, Partidos C D, Prato M (2005) Biomedical applications of functionalised carbon nanotubes. Chem. Commun. (5): 571-577.

Deng Z, Hu S, Zheng F, Chen J, Zhang X, Chen J, Sun C, Zhang Y, Wang S, and Tian J (2013) Genetic dissection reveals effects of interaction between high-molecular-weight glutenin subunits and waxy alleles on dough-mixing properties in common wheat. J. Genet. 92(1): 69-79.

Doyle A, Crosby S R, Burton D R, Lilley F, Murphy M F (2011) Actin bundling and polymerisation properties of eukaryotic elongation factor 1 alpha (eEF1A), histone H2A–H2B and lysozyme in vitro. J. Struct. Biol. 176(3): 370-378.

Feng D, Chen F, Zhao S, Xia G M (2004) High Molecular-Weight Glutenin Subunit Genes in Decaploid Agropyron elongatum. Acta. Botanica. Sinica. 46(4): 489-496.

Franca L T, Carrilho E, Kist T B (2002) A review of DNA sequencing techniques. Q. Rev. Biophys. 35(02): 169-200.

Gianibelli M, Larroque O, MacRitchie F, Wrigley C (2001) Biochemical, genetic, and molecular characterization of wheat glutenin and its component subunits. Cereal. Chem. 78(6): 635-646.

Gianibelli M, Solomon R (2003) A Novel y-type High M r Glutenin Subunit (12· 4 t) Present in Triticum tauschii. J. Cereal. Sci. 37(2): 253-256.

Jia J, Zhao S, Kong  X, Li Y, Zhao G, He W, Appels R, Pfeifer M, Tao Y,  Zhang X (2013) Aegilops tauschii draft genome sequence reveals a gene repertoire for wheat adaptation. Nature. 496(7443): 91-9.

 Jiang QT, Wei YM, Lu ZX, Pu Z, Lan XJ,  Zheng YL (2010) Structural variation and evolutionary relationship of novel HMW glutenin subunits from Elymus glaucus. Hereditas. 147(3): 136-141.

Lindsay M P, Skerritt J H (1998) Examination of the structure of the glutenin macropolymer in wheat flour and doughs by stepwise reduction. J. Agr. Food. Chem. 46(9): 3447-3457.

Liu S, Gao X, Xia G (2008) Characterizing HMW-GS alleles of decaploid Agropyron elongatum in relation to evolution and wheat breeding. Theor. Appl. Genet. 116(3): 325-334.

Mihalik D, Gregova E, Galuszka P, Ohnoutkova L, Klempova T, ONDREIČKOVÁ K, GUBIŠOVÁ M, GUBIŠ J, Kraic J (2012) Characterisation of a Novel High-Molecular-Weight Glutenin Subunit 1Dy12. 3 from Hexaploid Wheat. Czech J. Genet. Plant Breed, 48(4): 157-16.

Moolhuijzen P, Dunn D, Bellgard M, Carter M, Jia J, Kong X, Gill B, Feuillet C, Breen J, Appels R (2007) Wheat genome structure and function: genome sequence data and the International Wheat Genome Sequencing Consortium. Aust J. Agr. Res. 58(6): 470-47.

Payne P I, Nightingale M A, Krattiger A F,  Holt L M (1987) The relationship between HMW glutenin subunit composition and the bread‐making quality of British‐grown wheat varieties. J. Sci. Food. Agr. 40(1): 51-65.

Pettersson E, Lundeberg J, Ahmadian A (2009) Generations of sequencing technologies. Genomics. 93(2): 105-111.

Shewry P, Halford N, Tatham A (1992) High molecular weight subunits of wheat glutenin. J. Cereal. Sci. 15(2): 105-120.

Shewry PR, Tatham AS, Barro F, Barcelo P, Lazzeri P (1995) Biotechnology of breadmaking: unraveling and manipulating the multi-protein gluten complex. Nat. Biotechnol. 13(11): 1185-119.

Swain D, Rasal KD, Swain P, Pradhan P, Sundaray JK, Barman HK, Jayasankar P (2015) Comparative and evolutionary analysis of Growth Hormone (GH) protein of Cyprinids using computational approach. Int J. Fish. Aquat. Stud.  2(5): 191-197.

Wang K, Ma J, Islam S, Yan Y, Appels R, Yan G, Ma W (2015) Detection of cysteine residue numbers in wheat gluten proteins by MALDI-TOF. Int J. Mass. Spectrom. 392: 91-95.

Weibo J, Jin L, Fangli W, Aiguang G (2009) Cloning of high molecular weight gluten subunit promoter and study on its function in wheat. Braz. Arch. Biol. Technol. 52(2): 265-270.

Wieser H (2007) Chemistry of gluten proteins. Food. Microbiol. 24(2): 115-119.

Yan, Z., Wan, Y., Liu, K., Zheng, Y. Wang D (2002) Identification of a novel HMW glutenin subunit and comparison of its amino acid sequence with those of homologous subunits. Chinese. Sci. Bull. 47(3): 222-226.